ΑΝΟΙΑ..ΔΕΝ ΤΕΛΕΙΩΝΟΥΜΕ ΕΥΚΟΛΑ

 Ισως οι εναποθέσεις 

Βήτα αμυλοειδούς που συσσωρεύονται σε εγκεφάλους ασθενών με Alzheimer χρησιμεύουν ως ένα είδος ικριώματος για τη εναποθεση και άλλων πρωτεϊνών. 

Επειδή πολλές απ αυτές έχουν γνωστές λειτουργίες σηματοδότησης, η παρουσία τους γύρω από τις εναποθεσεις αμυλοειδούς, γνωστές ως πλάκες, θα μπορούσε να είναι ο ένοχος που προκαλεί βλάβη στα κύτταρα και 

όχι στο ίδιο το αμυλοειδές.

Στον εγκέφαλο  πασχοντων από Αλτσχάιμερ, τα Β αμυλοειδή συσσωρεύονται σε κολλώδη πλάκα που διαταράσσει τις λειτουργίες του εγκεφάλου και προκαλεί γνωστική έκπτωση. 

Το μεγάλο άγνωστο ήταν πώς ακριβώς συμβαίνει αυτό. 

Σύμφωνα με την πιο αποδεκτή υπόθεση, η συσσώρευση Β αμυλοειδούς διαταράσσει την επικοινωνία  των κυττάρων και ενεργοποιεί το ανοσοποιητικο σε μια διαδικασία που τελικά καταστρέφει συληβδην τα εγκεφαλικά κύτταρα.

Στη μελέτη, ο Golde, διευθυντής του  Emory Center for Neurodegenerative Disease  στο Ινστιτούτο Goizueta, οι Levites, αναπληρωτής καθηγητής στην  Ιατρική Σχολή του Πανεπιστημίου Emory , και οι συνάδελφοί τους παρουσίασαν μια νέα υπόθεση, δίνοντας έμφαση στον διαφορετικό ρόλο του αμυλοειδούς Β, μιας απλής πρωτεΐνης που σχηματίζεται σε όλους τους εγκεφάλους, αλλά συνήθως διαλύεται με φυσικές διαδικασίες. 

Σε πειράματα, χρησιμοποίησαν αναλυτικές τεχνολογίες αιχμής για να εντοπίσουν και να μετρήσουν το επίπεδο περισσότερων από 8.000 πρωτεϊνών στον ανθρώπινο εγκέφαλο με Αλτσχάιμερ, καθώς και παρόμοιες πρωτεΐνες σε ποντίκια. Εστιάζοντας σε πρωτεΐνες των οποίων τα επίπεδα αυξήθηκαν δραματικά, εντόπισαν περισσότερες από 20 πρωτεΐνες που συγκεντρώνονται με το Β αμυλοειδές τόσο στον ανθρώπινο εγκέφαλο με Αλτσχάιμερ όσο και στα ποντίκια. Καθώς η έρευνα συνεχίζεται, υποψιάζονται ότι θα βρουν περισσότερα.

Τι λένε οι ερευνητές

Μόλις εντοπίσαμε αυτές τις νέες πρωτεΐνες, θέλαμε να μάθουμε αν ήταν απλώς δείκτες  του Αλτσχάιμερ ή αν μπορούσαν πραγματικά να αλλάξουν τη θανατηφόρα παθολογία της νόσου, λέει ο Golde. 

Για να απαντήσουμε σε αυτό, επικεντρωθήκαμε σε δύο πρωτεΐνες, τη μέση και την πλειοτροφίνη. 

Η έρευνά  έδειξε ότι επιτάχυναν τη συσσώρευση αμυλοειδούς τόσο στον δοκιμαστικό σωλήνα όσο και σε ποντίκια. 

Με άλλα λόγια, αυτές οι πρόσθετες πρωτεΐνες μπορεί να παίζουν σημαντικό ρόλο στη διαδικασία που οδηγεί σε εγκεφαλική βλάβη και όχι στο ίδιο το αμυλοειδές. 

Αυτό υποδηλώνει ότι μπορεί να αποτελέσουν βάση για νέες θεραπείες για αυτήν την εγκεφαλική πάθηση που είναι απογοητευτικά ανθεκτική στη θεραπεία όλα αυτά τα χρόνια.

Γιατί έχει σημασία

Ενώ τα βασικά στοιχεία του Αλτσχάιμερ έχουν γίνει κατανοητά για περισσότερο από έναν αιώνα, η αναζήτηση για μια θεραπεία ήταν αργή, συχνά χαρακτηρίζεται από επαναλαμβανόμενους κύκλους αρχικά υποσχόμενων θεραπειών που δεν λειτούργησαν σε δοκιμές, καθώς και από συνεχείς διαμάχες για τις ανταγωνιστικές θεωρίες. 

Όπως το έθεσαν οι ερευνητές, 

Η αρχική ιδέα ενός καθαρά γραμμικού καταρράκτη αμυλοειδούς αναγνωρίζεται πλέον ως απλοϊκή. Μελέτες έχουν αποκαλύψει την τεράστια πολυπλοκότητα των αλλαγών που συμβαίνουν επί δεκαετίες στον εγκέφαλο ατόμων καθώς εμφανίζονται οι παθολογίες του Αλτσχάιμερ.

Είναι σημαντικό ότι πολλά είδη συσσώρευσης αμυλοειδούς, εκτός από το Β αμυλοειδές , έχουν εμπλακεί σε περισσότερες από 30 ανθρώπινες διαταραχές που επηρεάζουν ιστούς και όργανα σε όλο το σώμα. 

Επειδή αυτή η νέα έρευνα προτείνει μια νέα διαδικασία με την οποία αναπτύσσεται το Αλτσχάιμερ, μπορεί να επιτρέψει νέες προσεγγίσεις για την ανακάλυψη στόχων θεραπείας και για άλλες ασθένειες.

Αναφορά:  Levites Y, Dammer EB, Ran Y, et al. Η ολοκληρωμένη πρωτεομική προσδιορίζει ένα διατηρημένο απόκριση αμυλοειδούς Αβ, νέες πρωτεΐνες πλάκας και τροποποιητές παθολογίας στη νόσο του Αλτσχάιμερ. Cell Rep Med . 2024:101669. doi:  10.1016/j.xcrm.2024.101669